DOGMA DELLA BIOLOGIA
Autori: Roberta e Sara
DNA =>
trascrizione => RNA => traduzione => PROTEINA
Per arrivare
al DNA partendo dall’RNA c'è la trascrizione inversa.
Le proteine
sono macromolecole biologiche essenziali per la cellula (qiundi la vita), in
una cellula secca il peso delle proteine è del 50%.
Le MILESTONE conquistate dalla scoperta
delle proteine sono 3:
1.
Sequenza
delle proteine, la prima ad essere sequenziata fu l'insulina che portò il
premio nobel a Sanger. (1943)
2.
Ogni
proteina ha la propria sequenza specifica, sanger sequenziò le basi negli acidi
nucleici. (1955)
3.
Struttura
delle proteine a livello locale ad alfa-elica o beta-foglietto (1951), mentre a
livello globale determinate proteine hanno conformazione globulare come
l'emoglobina. (1959)
La chimica delle proteine
Gli
amminoacidi sono molecole organiche costituite da:
-NH2
gruppo funzionale amminico
-COOH gruppo
funzionale carbossilico
I due sono
legati covalentemente ad un atomo di carbonio che prende il nome di carbonio
alfa a cui sono legati un idrogeno e una catena laterale che determina
l'amminoacido.
L'amminoacido
è in forma zwitteriorica (possiede due gruppi di carica polare opposta) quindi
sono a pH fisiologico.
Gli
aminoacidi naturali nell'organismo umano sono 20; possono essere riconosciuti
in tre modi: nome esteso (alanina), codice standard (le prime tre lettere
dell’Aminoacido esteso “ala”), codice fasta solo una lettera (A).
Steriochimica
degli aminoacidi, possono assumere solo 2 conformazioni distinti in D e L; in
natura le proteine sono costituite SOLO da quelle L.
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| Gli Aminoacidi |
LEGAME PEPTIDICO
Gli
aminoacidi si legano tra di loro solo con il legame peptidico (legame covalente)
ed è la base di strutture proteiche. Il legame avviene tra un carbossile e un
ammino quindi -COOH-NH4-; in base alla
rotazione di questo legame la proteina assumerà una determinata struttura.
Il legame
peptidico è stabile al pH 5-8 e puo essere scisso per riscaldamento a 70°C o
chimicamente per idrolisi acida (come avviene nello stomaco per le proteine
assunte con l'alimentazione).
STRUTTURA DELLE PROTEINE
·
primaria
·
secondaria
·
terziaria
·
quaternaria
La struttura
primaria è la sequenza lineare degli aminoacidi che la
compongono, unite dal legame peptidico descritti dall’ N-terminale a quella
C-terminle; il confronto tra strutture primarie i parametri possono essere
identità (%aminoacidi identici nella stessa posizione) e omologia (% di
sequenze di due o piu proteine che sono omologhe).
La struttura
secondaria di una proteina è l'arrangiamento tridimenzionale
locale e regolare, possono avere diverse confornazioni tra le principali: alfa
eliche e beta foglietto. la maggior parte degli aminoacidi hanno queste
conformazioni il resto non assumono una struttura organizzata, vengono chiamati
loop o random coil.
·
L’Alfa elica è una conformazione elicoidale destrorsa
con le catene laterali unicaminte rivolte all'esterno, formando un backbone
interno. Mentre le sinistorse al contrario hanno le catene laterali rivolte
all'interno e il backbone all'esterno.
·
Il
Beta-foglietto presenta una conformazione
estesa a zig-zag del backbone, la conformazione b-antiparallelo una catena
laterale verso un lato e l'altra verso l'altro lato, formando un interazione
debole di tipo legame a idrogeno, questa è la piu stabile e favorevole.
·
Loop sono
strutture irregolari di lunghezza variabile e sono molto flessibili, di solito
si trovano alla fine o l'inizio delle due strutture per mettere in
comunicazione la struttura stessa.
La formazione della struttura alfa-elica
è favorita dal punto di vista entropico, le proteine hanno necessita di coprire
e proteggere i legami ad idrogeno che si istaurano a livello del backbone.
La formazione del beta foglietto è
favorevole per gli aminoacidi "ingombranti" come quelli che hanno
sulla catena laterale cicli e anelli aromatici e lunghe catene.
Oggi è
possibile predire la struttura che una proteina ha grazie a dei prgrammi
informatici.
La struttura
terziaria
è correlata direttamente alla struttura primaria e come le varie strutture
secondarie si associano tra di loro componendo così una struttura tridimenzionale
vera e propria. Questo si chiama “folding” che da origine alla struttura nativa
energeticamente favorevole senza la quale la proteina non potrebbe svolgere la
sua funzione. in questo modo due aminoacidi distanti tra di loro nella
struttura primaria possono trovarsi vicini tra di loro.
La struttura
quaternaria
è l'organizzazione piu complessa, si assemblano due o piu sub-unità che possono
essere uguali tra di loro o diverse; interazioni p-greco p-greco si formano
delle interazioni intermolecolari di non legame tra anelli aromatici, queste
interazioni sono essensiali nel DNA e RNA; si possono formare tre tipi,
sandwich (sovrapposti), t-shaped (perpendicolari tra di loro) e parallel-displaced
(sfalzati).
L'azione
specifica di molte proteine caratterizzano la vita dell'essere umano, una
piccola aterazione di anche una singola proteina possono dare patologie a volte
anche gravi, come, le funzioni:
·
Strutturale,
formazione e mantenimento della funzione strutturale dando sostegno elasticità
e resistenza alle cellule ai tessuti e quindi agli organi COLLAGENE
(collagenasi) e ACIDO IALURONICO.
·
Enzimatica,
enzimi sono delle proteine, catalizzarori, diminuendo l'energia di attivazione
di una reazione aumenta la velocita della stessa, la catalisi avviene spesso per
modifiche conformazionali, la proteina si lega all'enzima nel sito accettore, attivando
la reazione e una volta finita la rilascia, l'enzima è dinuovo disponibile.
·
Trasporto
e deposito, l'organismo per vivere ha bisognio di trasportare sostanze
nutritive a tutte le cellule come la transferrina e l’emoglobina veicolando il
ferro e l'ossigeno mentre un esempio di deposito è la ferritina che deposita il
ferro.
·
Difesa,
anticorpi.
·
Ormonale
e fattori di crescita.
·
Recettoriale
e di trasduzione del segniale, molte delle informazioni che vanno alla celluna
non possono passare la membrana, per questo ci sono recettori di membrana che
fa passare il segnale.
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| Emoglobina |
